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Si definisce mwbwperossidasi una grande famiglia di mwcaenzimi che mwcqcatalizzano una reazione della forma:

mwdaROOR' + elettrone donatore (2 emwdq-) + 2Hmwdg+ ⇌ ROH + R'OH

Secondo la mweaclassificazione EC, le perossidasi sono una sotto-sottoclasse delle mweqossidoreduttasi, la mwegEC 1.11.1 (l'unica appartenente alla sottoclasse mwewEC 1.11). Secondo tale classificazione, si tratta di enzimi che utilizzano mwfaaccettori di elettroni di tipo mwfqperossidico.cite-ref-1[1]

Per molti di questi enzimi il mwgwsubstrato ottimale è il mwhaperossido di idrogeno, ma altri sono più attivi con idroperossidi organici come i perossidi mwhqlipidici. Le perossidasi possono contenere nei loro mwhgsiti attivi un mwhwcofattore mwiaeme, o mwiqcisteina mwigredox-attiva o residui di mwiwselenocisteina. La natura dell'mwjaelettrone donatore dipende molto dalla struttura dell'enzima. Per esempio la perossidasi ottenuta dalla mwjqpianta perenne mwjgmwjwArmoracia rusticana (rafano) può usare una varietà di composti organici come elettroni donatori ed accettori. La perossidasi del rafano (in inglese Horseradish peroxidase o HRP) ha un mwkasito attivo accessibile e molti composti possono legarsi al sito della reazione. Per un enzima come la mwkqcitocromo c perossidasi, i composti che donano elettroni sono molto specifici, perché vi è un sito attivo particolarmente chiuso. Mentre gli esatti meccanismi devono ancora essere delucidati, si sa che le perossidasi svolgono un ruolo importante nell'accrescere le difese dei vegetali agli organismi patogeni.cite-ref-2[2]

Le perossidasi sono talvolta usate come marcatori mwlwistologici. La mwmacitocromo c perossidasi è usata come un soluto, modello facilmente purificato per la mwmqcitocromo c ossidasi.

La mwmwglutatione perossidasi è una perossidasi umana, che contiene mwnaselenocisteina. Utilizza il mwnqglutatione come elettrone donatore ed è attiva sia con il mwngperossido di idrogeno che con idroperossidi organici.

La mwoabeta-amiloide, quando è legata all'mwoqeme ha mostrato avere attività di perossidasi.cite-ref-3[3]

• Enzimi appartenenti alla sotto-sottoclasse

• Note

• Voci correlate

• Collegamenti esterni

| numero EC | nome accettato |

|---|---|

| EC 1.11.1.1 | NADH perossidasi |

| EC 1.11.1.2 | NADPH perossidasi |

| EC 1.11.1.3 | acido grasso perossidasi |

| EC 1.11.1.5 | citocromo c perossidasi |

| EC 1.11.1.6 | catalasi |

| EC 1.11.1.7 | perossidasi eosinofila |

| EC 1.11.1.7 | lattoperossidasi |

| EC 1.11.1.8 | ioduro perossidasi |

| EC 1.11.1.9 | glutatione perossidasi |

| EC 1.11.1.10 | cloruro perossidasi |

| EC 1.11.1.11 | L-ascorbato perossidasi |

| EC 1.11.1.12 | fosfolipide-idroperossido glutatione perossidasi |

| EC 1.11.1.13 | manganese perossidasi |

| EC 1.11.1.14 | lignina perossidasi |

| EC 1.11.1.15 | perossiredoxina |

| EC 1.11.1.16 | perossidasi versatile |

cite-note-11. ↑ Fonte: mwiwIUBMB

cite-note-22. ↑ Karthikeyan M et al., mwjwInduction of resistance in host...,2005 Dec, mwka

cite-note-33. ↑ Fonte: mwlaPNAS

• mwmacatalasi

• mwmgemeproteina

• mwnaperossido

• citerefbritannica-com(EN) peroxidase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.